王志珍（1942年7月6日—），女。出生于上海。生物化學(xué)與分子生物學(xué)家。2001年當(dāng)選為中國科學(xué)院院士。2002年加入九三學(xué)社。九三學(xué)社第十一、十二屆中央委員會(huì)副主席。

王志珍出生于上海。1950年父親去世，全家遷回蘇州葑門外橫街朱家弄居住，王志珍也就從上海榆林區(qū)中心小學(xué)（新中國成立前的工部局小學(xué)）轉(zhuǎn)到蘇州江蘇師范大學(xué)附?。ㄔ瓥|吳大學(xué)附屬景海小學(xué)）讀完五、六年級(jí)。短短兩年的小城生活也許是她唯一經(jīng)歷最自然、最“田園”、最“江南”的生活，對(duì)她酷愛自然的性格不無影響，也使她至今還可以講吳儂細(xì)語。承擔(dān)了家庭重?fù)?dān)的長兄為了避免小妹妹被母親的肺病傳染又能接受好的教育，要未滿11歲的她去考當(dāng)時(shí)上海最好的寄宿中學(xué)——上海中學(xué)。這所有著優(yōu)良傳統(tǒng)的省立中學(xué)初中部1年只招72名女生。王志珍初中畢業(yè)時(shí)又以5％的比例保送到高中部。在上海中學(xué)6年接受“德智體全面發(fā)展”的教育形成她一生勤奮的學(xué)習(xí)習(xí)慣，對(duì)知識(shí)的不懈追求，獨(dú)立自主的奮斗精神，樸實(shí)無華的生活作風(fēng)，以及對(duì)體育和文藝的酷愛。1958年“大躍進(jìn)”，有的同學(xué)被分到工廠學(xué)工，她因?yàn)槭切ｓw操隊(duì)隊(duì)員而被分到上海師范學(xué)院體育系體操專業(yè)，半年的“全天候高強(qiáng)度”訓(xùn)練使她獲得了體操一級(jí)運(yùn)動(dòng)員證書。高中畢業(yè)前，學(xué)校要求她報(bào)考體育學(xué)院，但王志珍一心一意報(bào)考理科一類大學(xué)，為此受到全班同學(xué)的“幫助”，這種“幫助”還被排成節(jié)目在全校演出。所幸這個(gè)熱愛科學(xué)的女孩最終還是實(shí)現(xiàn)了追求科學(xué)的理想。在科學(xué)院有機(jī)化學(xué)所工作的哥哥王志勤和在北京大學(xué)生物系生物化學(xué)專業(yè)學(xué)習(xí)的姐姐王志美都建議她念中國科大。這是一所為適應(yīng)國家“向科學(xué)進(jìn)軍”的新形勢(shì)，在周總理親自關(guān)懷下于1958年由中國科學(xué)院創(chuàng)建、由郭沫若擔(dān)任校長的新型理工結(jié)合的大學(xué)，是為培養(yǎng)新興邊緣交叉學(xué)科尖端科技人才的大學(xué)。1959年她成為生物物理系的學(xué)生?？拼罄^承抗大傳統(tǒng)，培養(yǎng)軍事作風(fēng)，強(qiáng)調(diào)寬口徑培養(yǎng)人才，提倡寓教于樂?？拼蟮膶W(xué)生常由研究所的科學(xué)家授課，有較多機(jī)會(huì)與科學(xué)大師對(duì)話。華羅庚先生“書應(yīng)該越讀越薄”的道理，教了王志珍一生如何讀書、讀文獻(xiàn)，把他人的知識(shí)變成自己的知識(shí)?？拼螵?dú)特的辦學(xué)和校風(fēng)對(duì)王志珍的人生發(fā)展有著深遠(yuǎn)影響。

1964年大學(xué)畢業(yè)，她很想繼續(xù)讀研究生，黨教育她要“甘當(dāng)一顆螺絲釘”，因此服從分配到了中科院生物物理研究所。1年后，她到山西運(yùn)城南張公社參加“四清”運(yùn)動(dòng)，與貧下中農(nóng)同吃同住同勞動(dòng)整1年。這些日子是她認(rèn)識(shí)中國農(nóng)民、農(nóng)村和農(nóng)業(yè)的寶貴經(jīng)歷，受用一輩子。接著是“文化大革命”。期間，她被分配到石景山鋼鐵廠轉(zhuǎn)爐車間，接受工人階級(jí)再教育。整整1年8小時(shí)三班倒的爐前工生活讓她經(jīng)歷了大工業(yè)烈火的洗禮，見證了產(chǎn)業(yè)工人偉大無私的奉獻(xiàn)，這是她人生的巨大財(cái)富，也是一個(gè)基礎(chǔ)科學(xué)工作者難得的寶貴經(jīng)歷。“文革”后期盼來了“抓革命，促生產(chǎn)”，但她所在的實(shí)驗(yàn)室仍然沒有生產(chǎn)可促。她不厭其煩地找支部書記，“不能讓我天天坐在這里，請(qǐng)把我調(diào)到一個(gè)有工作做的地方去吧！”領(lǐng)導(dǎo)耐不住她的軟磨硬泡，最后總算把她調(diào)到了胰島素結(jié)構(gòu)研究組，那是生命科學(xué)研究部門幾乎唯一的一個(gè)在“文革”中仍然工作著的實(shí)驗(yàn)室。大學(xué)畢業(yè)10年后，王志珍這才開始了真正的科學(xué)研究，有幸參加了中國胰島素研究的第三戰(zhàn)役。有研究可做的日子真是幸福??！她與幾位年輕同事一起，非常投入地工作，完成了3篇論文，他們要追回那荒廢的時(shí)光。當(dāng)時(shí)國內(nèi)沒有冷凍干燥儀，只能用放有吸水劑五氧化二磷的干燥器接上真空泵抽真空進(jìn)行蛋白質(zhì)的冷凍干燥。干燥器的質(zhì)量不過關(guān)，時(shí)有爆炸危險(xiǎn)。一天中午這件可怕的事情果然發(fā)生了。20平方米實(shí)驗(yàn)室的每個(gè)角落都散布著干燥器的玻璃殘片，掛在水池邊的一件衣服已被磷酸燒成碎片。幾乎天天中午在實(shí)驗(yàn)室工作的王志珍這一天恰恰到北大的姐姐家去而逃過一劫。后來王志珍作為洪堡學(xué)者向洪堡基金會(huì)申請(qǐng)的儀器就是一臺(tái)冷凍干燥儀。

中共十一屆三中全會(huì)后，改革開放的春風(fēng)吹來，中國大地上幾近熄滅的科學(xué)之火復(fù)燃。王志珍一直學(xué)俄文，大四才開始念abc，雖能看科學(xué)文獻(xiàn)卻不能聽和說。勤能補(bǔ)拙，她抓住1972年電視臺(tái)開播吳青教授的英語課跟著“鸚鵡學(xué)舌”，后得到去中國科大李佩教授主持的口語班學(xué)習(xí)的寶貴機(jī)會(huì)。由于有了初步的英語交流能力，王志珍被指派為諾貝爾獎(jiǎng)獲得者、牛津大學(xué)的晶體學(xué)家、著名社會(huì)活動(dòng)家霍奇金（DorothyHodgkin）教授訪問北京期間的陪同，第一次與科學(xué)大師近距離、長時(shí)間接觸。除了參與討論許多有關(guān)胰島素的科學(xué)問題外，她還陪同Dorothy拜訪了Dorothy的老朋友、新西蘭友好人士路易·艾黎。德國洪堡基金會(huì)（AlexandervonHumboldtStiftung）希望接受中國學(xué)者在德國做研究，中國科學(xué)院與洪堡基金會(huì)達(dá)成協(xié)議，并于1979年2月派出第一批30位訪問學(xué)者。王志珍是從60位被推薦者中被接受的唯一女性，到Zahn教授為所長的德國羊毛所工作，這是世界上人工全合成胰島素成功的三個(gè)實(shí)驗(yàn)室之一。她在那里研究交聯(lián)胰島素、去B鏈C端五肽胰島素衍生物，酶促肽鍵合成等胰島素的化學(xué)問題，與同事合作完成4篇論文。這時(shí)期是王志珍經(jīng)歷無數(shù)“第一次”的“革命”時(shí)期。第一次參加國際會(huì)議——亞琛的第二屆國際胰島素研討會(huì)、丹麥的第16屆歐洲多肽會(huì)議，第一次到倫敦St·Thomas醫(yī)院在灰狗上做胰島素效應(yīng)研究，第一次到牛津訪問Dorothy，第一次到Y(jié)ork訪問GuyDobson，第一次接觸和學(xué)習(xí)了歐洲特別是德國的歷史、文化和藝術(shù)。洪堡學(xué)者的經(jīng)歷使王志珍的科研生涯進(jìn)入國際學(xué)術(shù)界。

接著王志珍被推薦到美國國立健康研究院（NIH）的RonaldKahn實(shí)驗(yàn)室，用在亞琛制備的光親和標(biāo)記胰島素衍生物進(jìn)行胰島素與其受體相互作用的合作研究。隨后她到SamuelCushman實(shí)驗(yàn)室，進(jìn)一步用其中一種能特異地與受體α亞基形成共價(jià)結(jié)合的光親和標(biāo)記胰島素衍生物，在脂肪細(xì)胞上研究了胰島素受體從細(xì)胞膜上到胞內(nèi)的轉(zhuǎn)運(yùn)過程。幾年后，她又在美國希望城國立醫(yī)學(xué)中心PierreDeMeyts實(shí)驗(yàn)室用化學(xué)修飾的胰島素衍生物和胰島素受體的單克隆抗體在女科學(xué)家Yamaguchi純化的受體制劑上鑒定到受體之間存在正協(xié)同和負(fù)協(xié)同兩種作用。這樣，王志珍從胰島素化學(xué)到胰島素受體結(jié)構(gòu)與功能再到胰島素作用機(jī)制有了比較系統(tǒng)的研究經(jīng)歷，也為她與國際學(xué)術(shù)界廣泛合作打下基礎(chǔ)。

20世紀(jì)60年代，中國科學(xué)家人工全合成了具有全部生物活性的結(jié)晶牛胰島素，這是震驚世界的創(chuàng)舉，其中一個(gè)具有原始創(chuàng)新意義的重大科學(xué)問題是九三學(xué)社社員鄒承魯先生領(lǐng)導(dǎo)的一批年輕科學(xué)家小組解決的。他們把胰島素分子分開得到A鏈和B鏈，再重組成天然胰島素分子,其產(chǎn)率比國外發(fā)表的1％~2％高得多，因此得以從眾多的可能路線中最終確定分別合成A鏈和B鏈再重組的合成路線，并保證了獲得有活性的胰島素。他們的重組工作不僅為人工合成胰島素做出重大貢獻(xiàn)，還總結(jié)出“天然胰島素的結(jié)構(gòu)是所有重組產(chǎn)物中最穩(wěn)定的”重要認(rèn)識(shí)。他們面對(duì)的是比Anfinsen在同一時(shí)期所處理的單鏈的核糖核酸酶（此工作獲諾貝爾獎(jiǎng)）更為復(fù)雜的兩條肽鏈的氧化折疊問題，但因?yàn)楫?dāng)時(shí)的研究是任務(wù)導(dǎo)向，緊接著又是“文化大革命”，重組成功的基礎(chǔ)科學(xué)問題直到改革開放迎來科學(xué)的春天才得以探討。1983年，王志珍加盟鄒承魯先生的實(shí)驗(yàn)室，參與“胰島素A、B鏈相互作用”課題，開始“用蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶催化A、B鏈生成天然胰島素”的研究。1991年，她與鄒先生一起提出“胰島素A鏈和B鏈已經(jīng)含有足夠的結(jié)構(gòu)信息而能在溶液中相互識(shí)別和相互作用，并形成結(jié)構(gòu)最穩(wěn)定的天然胰島素分子”的觀點(diǎn)，在TrendsBiolSci發(fā)表，對(duì)國外一些流行教科書中“胰島素分子本身是一種亞穩(wěn)態(tài)結(jié)構(gòu)，連接A鏈和B鏈的C肽是胰島素分子正確二硫鍵形成所必需”的傳統(tǒng)觀點(diǎn)提出了不同看法。“胰島素分子正確結(jié)構(gòu)的形成和蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶”獲1995年國家自然科學(xué)獎(jiǎng)二等獎(jiǎng)。

分子生物學(xué)在70年代逐漸成熟，王志珍又到美國從頭開始學(xué)習(xí)分子生物學(xué)的知識(shí)和技術(shù)。1993年回國參加鄒承魯先生主持的攀登項(xiàng)目“新生肽鏈折疊研究”，新建了“幫助蛋白質(zhì)折疊的生物大分子結(jié)構(gòu)與功能”研究組，開拓了分子伴侶和折疊酶的研究方向。80年代后期，英國Warwick大學(xué)的JohnEllis教授提出“molecularchaperone”（分子伴侶）的新概念，使蛋白質(zhì)折疊研究發(fā)生概念性轉(zhuǎn)折，從經(jīng)典的“蛋白質(zhì)自主折疊”轉(zhuǎn)變到“有幫助的折疊”，折疊酶和分子伴侶被定義為兩種機(jī)制不同的幫助蛋白。王志珍回國前與鄒先生討論“蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶是否還可能有分子伴侶的活性”的問題，寫出《蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶的多功能》一文寄給鄒先生。文中寫道:“蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶在新生肽鏈的折疊中的作用是否僅限于通過二硫鍵交換促進(jìn)新生肽鏈的折疊？作為在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)管腔中的一種含量豐富的蛋白質(zhì)，又具有特異性不強(qiáng)的廣泛與多肽結(jié)合的能力，是否還可能在新生肽鏈折疊中起著更為普遍的分子伴侶（Molecularchaperone）的作用？”“雖然還沒有實(shí)驗(yàn)根據(jù)說明蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶也是一種有普遍作用的分子伴侶，它似乎已經(jīng)具備了分子伴侶的主要必需條件。”鄒先生對(duì)此文做了修改，建議投稿。王志珍回京后即投給了《自然科學(xué)進(jìn)展—國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室通訊》，她又被邀請(qǐng)?jiān)诘谄邔萌珖髸?huì)上做了有關(guān)內(nèi)容的大會(huì)報(bào)告。在此基礎(chǔ)上，王志珍與鄒先生一起寫出《蛋白質(zhì)二硫鍵導(dǎo)構(gòu)酶既是酶又是分子伴侶》一文，投向FASEBJ“Hypotheses”欄目。在文章還沒有被接受的時(shí)候，提出分子伴侶概念的JohnEllis教授在英國皇家學(xué)會(huì)的PhilTransRoySocLond發(fā)表了繼續(xù)討論chaperone概念的文章，明確指出“蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶不是分子伴侶”。面對(duì)挑戰(zhàn)，他們決定不撤回論文，而是用實(shí)驗(yàn)證據(jù)來證明假說。當(dāng)年年底FASEBJ發(fā)表了他們的文章。王志珍回國后還是沒有得到專門資助，組里只有一兩個(gè)學(xué)生，還是鄒先生主動(dòng)從大組里調(diào)來。由于多肽鏈的折疊和二硫鍵的形成是蛋白質(zhì)折疊過程中兩個(gè)密切相關(guān)、互相影響而又協(xié)同運(yùn)作的過程，因此很難將蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶可能具有的幫助肽鏈折疊的分子伴侶活性與它催化正確二硫鍵形成的異構(gòu)酶活性確切區(qū)分。王志珍選用了不含二硫鍵的3—磷酸甘油醛脫氫酶做靶蛋白，讓蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶的酶活性“英雄無用武之地”?；瘜W(xué)計(jì)量的蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶有效地抑制了靶蛋白在復(fù)性過程中的強(qiáng)烈聚集，幫助變性3—磷酸甘油醛脫氫酶復(fù)性的產(chǎn)率大大提高，其實(shí)驗(yàn)結(jié)果為蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶所固有的、與其異構(gòu)酶活性相獨(dú)立的分子伴侶活性提供了最早證據(jù)。文章沒改一個(gè)字就被JBiolChem立即接受，在“ShortCommunication”欄目發(fā)表，很快得到引用，1997和1998連續(xù)兩年被評(píng)為國內(nèi)文章被引用最多的10篇論文之一，直到今天仍然不斷被引用。王志珍小組進(jìn)一步用硫氰酸酶做靶蛋白為假說提供更全面的證據(jù)，這個(gè)工作也獲得高的長期的引用。當(dāng)時(shí)他們發(fā)現(xiàn)美國一個(gè)實(shí)驗(yàn)室得到“活性中心是其異構(gòu)酶和分子伴侶兩種活性所必須”結(jié)論所依據(jù)的實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)不很完善，立即制備了活性中心巰基化學(xué)修飾的酶來檢驗(yàn)，果真發(fā)現(xiàn)化學(xué)修飾酶盡管喪失異構(gòu)酶活性卻保留了全部的分子伴侶活性，從而得到“分子伴侶活性不依賴于酶活性中心”，也發(fā)表在JBiolChem的“ShortCommunication”欄目。王志珍手里的化學(xué)修飾酶使他們?yōu)闆_擊更加重要的、國際未解決的“區(qū)分蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶兩種生物活性”的難題產(chǎn)生了靈感。這個(gè)問題必須要在含二硫鍵的靶蛋白，也就是生理靶蛋白上解決。上海生化所的周元聰教授是蛇毒蛋白專家，他慷慨地為王志珍組提供蛇毒的酸性磷酸酯酶A2，該蛋白只有120多個(gè)殘基，卻有7對(duì)二硫鍵酸。王志珍組設(shè)計(jì)的一整套實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明，催化量的天然酶（只起到酶的催化作用）只能使磷酸酯酶的復(fù)性從5％增加到15％，化學(xué)計(jì)量的天然酶幫助復(fù)性到45％，而化學(xué)計(jì)量的化學(xué)修飾酶（只有分子伴侶活性）不起任何作用，然而催化量的天然酶和化學(xué)計(jì)量的化學(xué)修飾酶共同作用時(shí)，則使磷酸酯酶的復(fù)性“跳”到化學(xué)計(jì)量的天然酶幫助復(fù)性45％的水平。這個(gè)結(jié)果表明，絕大部分的天然酶可以被僅有分子伴侶活性但喪失異構(gòu)酶活性的化學(xué)修飾酶所替代，所以絕大部分的天然酶實(shí)際是在發(fā)揮分子伴侶活性。然而，含二硫鍵蛋白的折疊包括肽鏈折疊和二硫鍵形成兩部分，單單異構(gòu)酶活性或單單分子伴侶活性都不足以幫助它最大程度復(fù)性。他們得到的結(jié)論是:蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶的折疊酶活性由異構(gòu)酶和分子伴侶兩種活性組成，而兩種活性的協(xié)同作用是它發(fā)揮折疊酶作用所必需的。EMBOJ審稿者評(píng)價(jià)該工作“成功地區(qū)分了蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶的異構(gòu)酶和分子伴侶二種活性”。JohnEllis在1997年發(fā)表的綜述中把蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶歸入分子伴侶家族。

原核細(xì)胞蛋白質(zhì)的二硫鍵是在周質(zhì)腔內(nèi)由Dsb家族蛋白催化形成，周質(zhì)腔相當(dāng)于真核細(xì)胞的內(nèi)質(zhì)網(wǎng)。內(nèi)質(zhì)網(wǎng)是蛋白質(zhì)折疊的主要場所，擁有多種分子伴侶；但易受環(huán)境變化影響的周期內(nèi)卻一直沒有發(fā)現(xiàn)有典型的分子伴侶。王志珍考慮到DsbC的作用相當(dāng)于蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶，它是否也有分子伴侶活性呢？他們的研究提供了DsbC確實(shí)也具有分子伴侶活性的證據(jù)。后來，最早發(fā)現(xiàn)Dsb家族蛋白的一家實(shí)驗(yàn)室評(píng)價(jià)DsbC是細(xì)菌周質(zhì)內(nèi)第一個(gè)被發(fā)現(xiàn)有分子伴侶活性的蛋白。王志珍繼續(xù)深入研究DsbC的二種活性的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)，運(yùn)用亞基雜交，揭示了二聚化結(jié)構(gòu)對(duì)發(fā)揮分子伴侶和異構(gòu)酶兩種活性的重要性。

蛋白質(zhì)在細(xì)胞和在試管中的折疊有一重要差別，即細(xì)胞內(nèi)的“大分子擁擠”環(huán)境。王志珍注意到這個(gè)問題，與她的學(xué)生李劍（中科院院長特別獎(jiǎng)和百篇優(yōu)秀博士論文獲得者）討論并設(shè)計(jì)實(shí)驗(yàn)，研究了擁擠對(duì)同源二聚體的蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶和6-磷酸葡萄糖脫氫酶的折疊熱力學(xué)和動(dòng)力學(xué)的影響，以及分子伴侶GroEL對(duì)抗擁擠的作用，他們的結(jié)果說明因“大分子擁擠”應(yīng)運(yùn)而生的分子伴侶的功能在擁擠環(huán)境中得到進(jìn)一步鍛煉而提高。為此，王志珍受邀在2002年美國加州Ventura舉行的GordonConference上做報(bào)告。

王志珍的有關(guān)工作鑒定了蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶和DsbC蛋白的分子伴侶活性，打破了折疊酶和分子伴侶這兩大類幫助蛋白的界限，建立了折疊酶幫助蛋白質(zhì)折疊較全面的作用模式。此后，蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶作為分子伴侶的生物學(xué)功能在越來越多的生理和病理生命活動(dòng)中被許多實(shí)驗(yàn)室揭示。“蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶的分子伴侶活性以及分子伴侶幫助的蛋白質(zhì)折疊”獲2002年國家自然科學(xué)獎(jiǎng)二等獎(jiǎng)。

王志珍的實(shí)驗(yàn)室充其量是個(gè)“作坊”，師傅帶徒弟，不擁有“高大全”的設(shè)備。她的許多實(shí)驗(yàn)看似簡單，也沒有用到許多很前衛(wèi)很高級(jí)的儀器。她常說科學(xué)思想以及實(shí)驗(yàn)的設(shè)計(jì)也許是更重要的。她說，前輩科學(xué)家在極其落后的條件下曾經(jīng)做出過世界一流的工作，今天物質(zhì)條件有了質(zhì)的飛躍，科學(xué)研究的成就和水平是否也有相應(yīng)的質(zhì)的飛躍呢？今天尤其要倡導(dǎo)科學(xué)家對(duì)國家和人民的責(zé)任和義務(wù)、對(duì)科學(xué)的激情和癡迷、對(duì)事業(yè)的執(zhí)著和奉獻(xiàn)。她認(rèn)為一個(gè)人的知識(shí)總是有限的，一個(gè)實(shí)驗(yàn)室的技術(shù)手段也不可能是全面的。只要功夫真正下在抓住好的科學(xué)問題，善于和別的科學(xué)家合作，充分利用國家越來越完善的平臺(tái)建設(shè)，運(yùn)用多學(xué)科交叉，就可以做出一流的工作。近年來，王志珍的研究興趣深入到蛋白質(zhì)在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中進(jìn)行氧化折疊過程中電子傳遞的通路以及一些通路中所涉及的其他酶和分子伴侶的結(jié)構(gòu)、功能、活性調(diào)節(jié)和相互關(guān)系。她與結(jié)構(gòu)生物學(xué)家、細(xì)胞生物學(xué)家、神經(jīng)生物學(xué)家、物理學(xué)家和化學(xué)家，與意大利、英國、芬蘭、俄羅斯、澳大利亞的科學(xué)家有了愉快的、有成效的合作。她希望活到老，學(xué)到老，在與學(xué)生們共同努力探索中、在與年輕科學(xué)家合作的研究中，多認(rèn)識(shí)一些問題，多解決一些問題，在科學(xué)崎嶇小路上永遠(yuǎn)攀登。

王志珍受國際同行邀請(qǐng)?jiān)趪H生物物理大會(huì)、國際酶工程大會(huì)、國際人類蛋白質(zhì)組大會(huì)、國際女科學(xué)家和女工程師大會(huì)、美國Gordon研討會(huì)、亞太生化大會(huì)等國際會(huì)議和國外實(shí)驗(yàn)室介紹有關(guān)工作,撰寫綜述。王志珍曾以第一完成人獲中國科學(xué)院自然科學(xué)獎(jiǎng)一等獎(jiǎng)和國家自然科學(xué)獎(jiǎng)二等獎(jiǎng)，以第二完成人獲國家自然科學(xué)獎(jiǎng)二等獎(jiǎng)，還獲第三世界科學(xué)院基礎(chǔ)科學(xué)獎(jiǎng)，何梁何利基金科學(xué)與技術(shù)進(jìn)步獎(jiǎng)，三次獲中國科學(xué)院優(yōu)秀研究生導(dǎo)師獎(jiǎng)，以及國家“中青年有突出貢獻(xiàn)專家”、中國科學(xué)院“十大杰出婦女”、中央國家機(jī)關(guān)“巾幗建功”先進(jìn)個(gè)人、“全國三八紅旗手”、“中國十大女杰”等榮譽(yù)稱號(hào)。

王志珍曾任亞洲大洋洲生物化學(xué)和分子生物學(xué)家聯(lián)合會(huì)中國代表，生物大分子國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室學(xué)術(shù)委員會(huì)主任和中國生物化學(xué)與分子生物學(xué)會(huì)蛋白質(zhì)專業(yè)委員會(huì)主任。現(xiàn)任十一屆全國政協(xié)副主席，中國國際交流協(xié)會(huì)第十屆理事會(huì)副會(huì)長。

主要論著

1CCWang,OSonne,JAHedo,SWCushman,IASimpson，Insulin Induced Internalization of the Insulin Receptor in the Isolated Rat Adipose Cells:Detection of the Internalized 138 –kilodalton Receptor Subunit Using a Photoaffinity I125-Insulin,JBiolChem.,1983,258,5129~5134

2CCWang,CLTsou,Interaction and Reconstitution of Carboxyl-terminal- shortened B Chains with the Intact A Chain of InsulinBiochemistry,1986,25,5336~5340

3CCWang,IDGoldfine,YFujita-Yamaguchi,H- GGattner,DBrandenburg,PDe Meyts,Negative and Positive Site-site Interactions,and Their Modulation by pH,Insulin Analogs,and Monoclonal Antibodies,are Preserved in the Purified Insulin Receptor,ProcNatlAcad Sci USA 85,1988，8400～8404

4王志珍，鄒承魯，蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶的多功能，自然科學(xué)進(jìn)展，國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室通訊 3 ，1993，501～507。 

5CCWang，CLTsou，The Insulin A and B Chains Contain Sufficient Structural Information to Form the Native Molecule,Trends BiolSci1991,16,279~281

6CCWang,CLTsou,Protein Disulfide Isomerase is Both an Enzyme and a Chaperone,FASEB J1993,7,1515~1517

7HCai,CCWang,CLTsou,Chaperone-like Activity of Protein Disulfide Isomerase in the Refolding of a Protein with No Disulfide Bounds,JBiolChem 1994,269,24550~24552

8HQuan,GFan，CCWang，Independence of the Chaperone Activity of Protein Disulfide Isomerase from its Thioredoxin-like Active Site， JBiolChem1995,270,17078~17080

9YYao,YCZhou，CCWang,Both the Isomerase and Chaperone Activities of Protein Disulfide Isomerase are Required for the Reactivation of Reduced and Denatured Acidic Phospholipase A2,EMBO J,1997,16,651~658

10YDai,CCWang,A Mutant Truncated Protein Disulfide Isomerase with no Chaperone ActivityJBiolChem,1997,272,27572~27576

11JLSong,HQuan,CCWang,Dependence of the Anti-chaperone Activity of Protein Disulfide Isomerase on Its Chaperone Activity,BiochemJ1997,328,841~846

12CCWang,Chaperone Activity of Protein Disulfide Isomerase in “Prolyl Hydroxylase,Protein Disulfide Isomerase,and Other Structurally Related Proteins”,1997:315~339,NorbertoAGuzman ed,Marcel Dekker Inc,New York-Basel-Hong Kong

13王志珍，第八章“新生肽鏈的折疊”，第九章“幫助新生肽鏈折疊的生物大分子”，攀登 計(jì)劃普及叢書17:《第二遺傳密·新生肽鏈及蛋白質(zhì)折疊的研究》，湖南科學(xué)技術(shù)出版社， 1997：152～192。

14王志珍，蛋白質(zhì)二硫鍵異構(gòu)酶既是酶又是分子伴侶，科學(xué)通報(bào),1998，43：1345～1353。

15CCWang，CLTsou，Enzymes as Chaperones and Chaperones as EnzymesFEBS Lett，1998,425,382~384

16JLi & CCWang“Half of the Sites” Binding of D-glyceraldehyde-3- phosphate Dehydrogenase Folding Intermediate with GroELJBiolChem， 1999,274,10790~10794

17XXSun，CCWang,The N-terminal Sequence of (Residues 1-65) is Essential for Dimerization,Activity and Peptide Binding of Escherichia Coli DsbCJBiolChem,2000,275：22743~22749

18XQLiu，CCWang,Disulfide-dependent Folding and Export of Escherichia Coli DsbCJBiolChem，2001,276：1146~1151

19JLi,SZhang，CCWang,Effects of Macromolecular Crowding on the Refolding of Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase and Protein Disulfide Isomerase ，JBiolChem,2001,276：34396~34401

20WTang，CCWang，Zinc Fingers and Thiol-disulfide Oxidoreductase Activities of Chaperone Dna.JBiochemistry,USA,2001,40:14985~14994

21CCWang,Protein Disulfide Isomerase Assists Protein Folding as both an Isomerase and a ChaperoneMethods Enzym,Protein Sensors of Reactive Oxygen Species:Selenoproteins,Thioredoxin,Thiol Enzymes and Proteins.，2002,348： 66~75

22YYShi,XGHong,CCWang,The C-terminal (331-376) Sequence of Escherichia Coli DnaJ is Essential for Dimerization and Chaperone Activity:A small Angle X-ray Scattering Study in Solution， JBiolChem,2005,280:22761~22768